结核病防治
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编译服务: 结核病防治 编译者: 李阳 编译时间: 2017-7-12 点击量: 203

结核杆菌宿主整合因子(mIHF)由ihf基因产生的单个多肽链组成。先前研究发现mIHF是一种新型的类核相关蛋白,在DNA损伤应答、类核紧束及整合重组中发挥着重要作用。有趣的是,mIHF在其N-末端含有一个额外的由86个氨基酸组成的结构域,且该结构域在大肠杆菌宿主整合因子的α-和β-亚基中均不存在,然而,该结构域在全长蛋白质中的相关功能尚不明了。此外,位于mIHF-DNA界面的三位精氨酸残基已经涉及其功能范围。基于此,来自印度科学研究所的三位研究人员探讨了mIHF的DNA结合位点和整合重组刺激活性之间的构效关系,其相关成果于2017年7月10日发表在Journal of Bacteriology上。

研究发现N-末端额外的86个氨基酸区域是不必要的,而C末端区域具有其发挥已知生物学功能(例如抑制大肠杆菌ΔihfA和ΔihfB细胞对DNA损伤剂、DNA结合、DNA多聚化环化以及催化噬菌体L5整合酶刺激综合重组的敏感性)所必不可少的序列,但是位于mIHF DNA结合位点的位点Arg170和Arg171处的单一和双重丙氨酸取代会消除mIHF针对大肠杆菌ΔihfA和ΔihfB细胞对DNA损伤剂敏感性的抑制作用。好在由这些突变等位基因编码的变体不具备结合DNA及刺激整合重组的作用。此外,mIHF-R173A变体的DNA结合活性在很大程度上不受影响,但是它不能刺激整合重组,从而揭示mIHF具备分离等位基因的功能。

综上所述, mIHF的N和C端区域和精氨酸三单元组中各个残基具备保护DNA损伤、DNA结合以及刺激整合酶催化位点特异性重组的作用。

 

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